Las proteínas de membranas corresponden a una fracción significativa, entre un 20-30%, del proteoma eucariota y están implicadas en una variedad de funciones celulares. Sin embargo, muchas veces su estudio es complicado, con respecto a sus contrapartes citoplasmáticas, debido principalmente a su naturaleza hidrofóbica. En el presente trabajo se caracterizó a Rot1, una proteína de membrana esencial de Saccharomyces cerevisiae. Esta proteína posee un dominio transmembrana (TM) en su extremo C-terminal necesario tanto para anclarse a la membrana del retículo endoplásmico (RE) como para la función de la proteína, la cual se desconoce, aunque se ha visto relacionada con diferentes procesos celulares como el metabolismo de la pared celular o el control del ciclo celular. Aquí, se determinaron los residuos esenciales dentro del dominio TM, importantes para que la proteína funcione correctamente, así como las regiones de la proteína implicadas en su proceso de señalización al RE y su mecanismo de degradación. Además, se propuso la realización de una búsqueda de posibles proteínas que interaccionen con Rot1, para intentar establecer a nivel molecular la función que cumple Rot1 en S. cerevisiae.