El análisis de secuencias genómicas completas de diversos organismos muestra que, aproximádamente, un 20-30% de las pautas de lectura abierta codifica para proteínas que atraviesan la membrana (Arkin, Brunger et al. 1997) (Wallin and von Heijne 1998). Sin embargo el medio en que estas proteínas adoptan su estructura nativa y desarrollan su función, la membrana, ha dificultado la aplicación directa de las técnicas de estudio habituales para proteínas solubles. Esta dificultad se refleja en el hecho de que en la era de la explosción de obtención de estructuras proteícas de alta resolución, se limita a unas docenas el número de proteínas de membrana resueltas. En este trabajo se ha utilizado la oligomerización del segmento transmembrana (TM) de una proteína modelo, Glicoforina A(GpA), para tratar de aportar nuevos datos que faciliten la comprensión de los factores que contribuyen al proceso de plegamiento de proteínas en el interior de la membrana.