NAGIOS: RODERIC FUNCIONANDO
Polar/Ionizable Residues in Transmembrane Segments: Effects on Helix-Helix Packing
Repositori DSpace/Manakin
- Inici
- Investigació
- e-prints
- 32 - Ciències Médiques
- Visualitza element
IMPORTANT: Aquest repositori està en una versió antiga des del 3/12/2023. La nova instal.lació está en https://roderic.uv.es/
Polar/Ionizable Residues in Transmembrane Segments: Effects on Helix-Helix Packing
Mostra el registre complet de l'element
|
Visualització
|
| Bañó Polo, Manuel; Baeza Delgado, Carlos; Orzáez Calatayud, María del Mar; Martí Renom, Marc A.; Abad Mazario, Concepción; Mingarro Muñoz, Ismael | |||
| Aquest document és un/a article, creat/da en: 2012 | |||
|
Este documento está disponible también en : 10.1371/journal.pone.0044263 |
|||
|
|||
| The vast majority of membrane proteins are anchored to biological membranes through hydrophobic α-helices. Sequence analysis of high-resolution membrane protein structures show that ionizable amino acid residues are present in transmembrane (TM) helices, often with a functional and/or structural role. Here, using as scaffold the hydrophobic TM domain of the model membrane protein glycophorin A (GpA), we address the consequences of replacing specific residues by ionizable amino acids on TM helix insertion and packing, both in detergent micelles and in biological membranes. Our findings demonstrate that ionizable residues are stably inserted in hydrophobic environments, and tolerated in the dimerization process when oriented toward the lipid face, emphasizing the complexity of protein-lipid interactions in biological membranes. | |||
| Veure al catàleg Trobes | |||
Aquest element apareix en la col·lecció o col·leccions següent(s)
-
32 - Ciències Médiques [3367]